摘要：以L-茶氨酸为原料,通过建立最佳酶促反应体系,采用非连续测定和作图法研究了L-茶氨酸对α-淀粉酶、胰蛋白酶的抑制作用及其动力学特征,为L-茶氨酸的深层开发利用提供参考。结果表明,L-茶氨酸对α-淀粉酶和胰蛋白酶的抑制效果均与其质量浓度呈正比,在底物质量浓度1%、体系添加顺序为酶与抑制剂在37℃预热5 min后加入底物的条件下,L-茶氨酸抑制α-淀粉酶的最优条件为α-淀粉酶质量浓度0.018mg/mL、反应时间3min,IC_（50）为26.078mg/mL,当酶量为18 518.52U时,α-淀粉酶的K_m为2.247mg/mL;在底物质量浓度1%、体系添加顺序为胰蛋白酶与抑制剂在40℃预热5min后加入底物的条件下,L-茶氨酸抑制胰蛋白酶的最优条件为胰蛋白酶质量浓度0.252mg/mL、反应时间15min,IC_（50）为196.299 mg/mL,当酶量为1 055 931 U时,胰蛋白酶的K_m为5.189mg/mL。说明L-茶氨酸对α-淀粉酶和胰蛋白酶均有一定的抑制作用,且抑制α-淀粉酶的效果较好。

关键词：胰蛋白酶 抑制作用 糖脂代谢 

单位：湖南农业大学茶学教育部重点实验室; 湖南长沙410128; 常德市柳叶湖旅游度假区七里桥街道办事处; 湖南常德415000; 湖南省植物功能成分利用协同创新中心; 湖南长沙410128