摘要：【目的】解析肌原纤维蛋白在腊肉加工过程中主链构象及微环境的变化。【方法】运用拉曼光谱，对酰胺I、III带及S—C、C-C、C-N伸缩振动谱带进行分析，比较1760、1850／1830的强度变化。【结果】在加工过程中，肌原纤维蛋白α-螺旋的含量显著下降，β-折叠的最终含量显著增加，β-转角及无规则卷曲含量无明显变化，主链C-C的α-螺旋及C-N伸缩振动强度减弱，二硫键天然构象的谱带强度也显著下降；1760归一化强度在干腌2d后显著降低，而后在风干过程中又显著上升，1850／1830的比值在同时期显著下降。【结论】肌原纤维蛋白的主链及二级结构在整个加工过程中发生了变化，氨基酸残基的疏水性在风干过程中得到了增强。

关键词：拉曼光谱 肌原纤维蛋白 构型 腊肉 

单位：宁波大学食品科学与工程系 浙江宁波315211 南京农业大学食品科技学院 南京210095